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Etude de deux sous-classes de gènes de la famille PR-10 chez
le pommier : induction par des facteurs abiotiques et par l'agent de la
tavelure, Venturia inaequalis
P. Poupard (1), C. Campion (1), L. Parisi (2), J. Gaudin (2), P.
Simoneau (1)
UMR Pathologie Végétale, (1) UFR Sciences, Université
d'Angers, 2 boulevard Lavoisier, 49045 ANGERS CEDEX 01, (2) Unité
de Pathologie Végétale, INRA Centre d'Angers, 42 rue G.
Morel, BP 57, 49071 BEAUCOUZE CEDEX.
Les PR-10 constituent une famille de protéines PR (Pathogenesis
Related) ubiquistes dans le règne végétal, codées
par une famille multigénique. Leur fonction biologique est mal
connue, mais certaines d'entre elles présentent des propriétés
allergéniques. Nous avons identifié 4 gènes codant
des protéines PR-10 à partir de transcrits présents
dans des feuilles de pommier (cv. Golden Delicious), traitées par
un activateur de résistance (acibenzolar-S-méthyl ou ASM),
analogue de l'acide salicylique. Ces gènes se répartissent
dans 2 sous-classes appelées APa et APb, qui diffèrent entre
elles par la présence d'un intron dans les gènes de la sous-classe
APb et par des acides aminés spécifiques dans leurs séquences
protéiques (Ziadi et al., 2001).
L'expression des transcrits des sous-classes APa et APb dans les feuilles
du cv. Golden Delicious est induite par différents stimuli (1 mM
d'ASM, 1 ou 10 mM d'éthéphon, blessure des limbes). L'infection
du cv. Golden Delicious, qui possède le gène Vg de résistance
à Venturia inaequalis (Bénaouf et Parisi, 2000), par une
souche virulente (104, race 1) ou avirulente (1066, race 7) provoque l'accumulation
de transcrits APa et APb de façon significative dans les deux cas
d'interaction. Cependant, un délai plus tardif d'accumulation des
transcrits est observé en situation incompatible (7 jours après
la contamination), délai qui correspond à l'apparition des
symptômes de résistance. Sur des extraits protéiques
de feuilles collectées 7 jours après contamination, nous
avons mis en évidence (par western blot) la présence de
deux bandes protéiques d'une taille de 17 kDa et 18 kDa à
l'aide d'un anticorps hétérologue (anti-PR-10 de bouleau)
uniquement en situation incompatible, alors qu'en interaction compatible,
seule la bande de 18 kDa est présente de façon significative.
Un représentant de chaque sous-classe APa et APb a été
produit sous forme recombinante. L'analyse de ces protéines recombinantes
a permis de montrer que la protéine de 18 kDa devrait correspondre
à une protéine de la sous-classe APb, alors que celle de
17 kDa devrait appartenir à la sous-classe APa. L'analyse de l'activité
biologique de ces protéines et leur localisation in situ sont en
cours.
Bénaouf et Parisi, 2000. Phytopathology 90, 236-242.
Ziadi et al., 2001. Physiological and Molecular Plant Pathology 59, 33-43.
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