Etude de deux sous-classes de gènes de la famille PR-10 chez le pommier : induction par des facteurs abiotiques et par l'agent de la tavelure, Venturia inaequalis

P. Poupard (1), C. Campion (1), L. Parisi (2), J. Gaudin (2), P. Simoneau (1)
UMR Pathologie Végétale, (1) UFR Sciences, Université d'Angers, 2 boulevard Lavoisier, 49045 ANGERS CEDEX 01, (2) Unité de Pathologie Végétale, INRA Centre d'Angers, 42 rue G. Morel, BP 57, 49071 BEAUCOUZE CEDEX.

Les PR-10 constituent une famille de protéines PR (Pathogenesis Related) ubiquistes dans le règne végétal, codées par une famille multigénique. Leur fonction biologique est mal connue, mais certaines d'entre elles présentent des propriétés allergéniques. Nous avons identifié 4 gènes codant des protéines PR-10 à partir de transcrits présents dans des feuilles de pommier (cv. Golden Delicious), traitées par un activateur de résistance (acibenzolar-S-méthyl ou ASM), analogue de l'acide salicylique. Ces gènes se répartissent dans 2 sous-classes appelées APa et APb, qui diffèrent entre elles par la présence d'un intron dans les gènes de la sous-classe APb et par des acides aminés spécifiques dans leurs séquences protéiques (Ziadi et al., 2001).
L'expression des transcrits des sous-classes APa et APb dans les feuilles du cv. Golden Delicious est induite par différents stimuli (1 mM d'ASM, 1 ou 10 mM d'éthéphon, blessure des limbes). L'infection du cv. Golden Delicious, qui possède le gène Vg de résistance à Venturia inaequalis (Bénaouf et Parisi, 2000), par une souche virulente (104, race 1) ou avirulente (1066, race 7) provoque l'accumulation de transcrits APa et APb de façon significative dans les deux cas d'interaction. Cependant, un délai plus tardif d'accumulation des transcrits est observé en situation incompatible (7 jours après la contamination), délai qui correspond à l'apparition des symptômes de résistance. Sur des extraits protéiques de feuilles collectées 7 jours après contamination, nous avons mis en évidence (par western blot) la présence de deux bandes protéiques d'une taille de 17 kDa et 18 kDa à l'aide d'un anticorps hétérologue (anti-PR-10 de bouleau) uniquement en situation incompatible, alors qu'en interaction compatible, seule la bande de 18 kDa est présente de façon significative. Un représentant de chaque sous-classe APa et APb a été produit sous forme recombinante. L'analyse de ces protéines recombinantes a permis de montrer que la protéine de 18 kDa devrait correspondre à une protéine de la sous-classe APb, alors que celle de 17 kDa devrait appartenir à la sous-classe APa. L'analyse de l'activité biologique de ces protéines et leur localisation in situ sont en cours.
Bénaouf et Parisi, 2000. Phytopathology 90, 236-242.
Ziadi et al., 2001. Physiological and Molecular Plant Pathology 59, 33-43.


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